Il Meccanismo dell’Alcol Deidrogenasi: Trasferimento di Idruro e Ioni Zinco

L’architettura molecolare che trasforma l’acetaldeide in etanolo

Ogni volta che si apre una bottiglia di birra artigianale, il risultato di una lunga serie di reazioni enzimatiche giunge a compimento. L’ultimo atto di questa sinfonia biochimica è affidato a un enzima straordinario: l’alcol deidrogenasi. Questa proteina, presente in tutti i lieviti che fermentano gli zuccheri, catalizza il passaggio finale dalla acetaldeide all’etanolo, il composto che conferisce alla birra il suo carattere alcolico e che contribuisce in modo significativo al profilo aromatico complessivo.

La sua azione è tanto semplice nella sua espressione quanto complessa nei suoi dettagli molecolari. L’alcol deidrogenasi (ADH) facilita il trasferimento di un idruro, un atomo di idrogeno carico negativamente, dal coenzima NADH alla acetaldeide. Questo processo, che potrebbe sembrare banale a chi osserva dall’esterno, richiede una precisa orchestrazione di eventi che coinvolgono ioni zinco, cambiamenti conformazionali della proteina e un delicato bilanciamento di cariche elettriche.

Per il birraio artigianale, la comprensione di questo meccanismo non è solo una curiosità scientifica. Conoscere come l’alcol deidrogenasi trasforma l’acetaldeide in etanolo significa comprendere i limiti della fermentazione, le ragioni per cui alcune fermentazioni si arrestano prematuramente e i fattori che influenzano la produzione di alcoli superiori e altri composti aromatici. È una conoscenza che permette di diagnosticare e correggere difetti della birra, di ottimizzare le condizioni di fermentazione e di produrre birre con caratteristiche più prevedibili.

Le origini di questo enzima sono antiche quanto la vita stessa. I lieviti hanno sviluppato l’alcol deidrogenasi come strumento di sopravvivenza, per rigenerare il NAD+ necessario alla glicolisi in assenza di ossigeno. Senza questo enzima, la fermentazione alcolica sarebbe impossibile e i lieviti non potrebbero produrre energia in condizioni anaerobiche. Per i birrai, questa dipendenza evolutiva si traduce in un vincolo operativo: la fermentazione può procedere solo finché l’alcol deidrogenasi ha abbastanza NADH e acetaldeide a disposizione. Scopri come i lieviti gestiscono il metabolismo energetico e quali sono i ceppi più adatti per i diversi stili di birra.

In questo post

• L’alcol deidrogenasi nel contesto della fermentazione alcolica
• La struttura dell’enzima: i due ioni zinco e il loro ruolo
• Il meccanismo catalitico passo dopo passo
• Il trasferimento dell’idruro: il cuore della reazione
• Il ruolo dello zinco nell’attivazione del substrato
• La reversibilità della reazione e le sue implicazioni
• Alcol deidrogenasi e qualità della birra
• L’importanza del NADH e del rapporto redox
• Simulazione interattiva del meccanismo catalitico
• Domande frequenti

L’alcol deidrogenasi nel contesto della fermentazione alcolica

La fermentazione alcolica è un processo che trasforma il glucosio in etanolo e anidride carbonica attraverso una serie di reazioni enzimatiche. Il percorso inizia con la glicolisi, che converte il glucosio in due molecole di piruvato, producendo ATP e NADH. Il piruvato viene poi decarbossilato dalla piruvato decarbossilasi, un enzima che richiede tiamina pirofosfato (TPP) come cofattore, producendo acetaldeide e anidride carbonica. È a questo punto che entra in gioco l’alcol deidrogenasi.

L’alcol deidrogenasi catalizza la riduzione dell’acetaldeide a etanolo, utilizzando il NADH prodotto nella glicolisi come donatore di elettroni. Questa reazione è essenziale per due ragioni. La prima è che produce etanolo, il composto che conferisce alla birra il suo contenuto alcolico e che contribuisce al profilo sensoriale. La seconda, altrettanto importante, è che rigenera il NAD+ necessario per mantenere attiva la glicolisi.

Senza l’alcol deidrogenasi, il NADH si accumulerebbe e la glicolisi si arresterebbe per mancanza di NAD+. I lieviti non potrebbero più produrre ATP e la fermentazione si bloccherebbe. L’alcol deidrogenasi è quindi l’ultimo anello di una catena metabolica che permette ai lieviti di sopravvivere in assenza di ossigeno. La sua presenza è così universale che si trova in tutti gli organismi che effettuano fermentazione alcolica, dai lieviti ai batteri, fino ad alcuni piante.

Nei lieviti di birra, l’alcol deidrogenasi esiste in diverse isoforme, ciascuna con caratteristiche e funzioni specifiche. L’isoforma ADH1 è la principale responsabile della fermentazione alcolica, mentre ADH2 è coinvolta nel metabolismo dell’etanolo in presenza di ossigeno. Questa diversità enzimatica permette ai lieviti di adattarsi a diverse condizioni ambientali e di modulare il loro metabolismo in risposta alla disponibilità di nutrienti e ossigeno.

La struttura dell’enzima: i due ioni zinco e il loro ruolo

L’alcol deidrogenasi è un enzima dimero, composto da due subunità identiche, ciascuna delle quali pesa circa 40.000 dalton, per un peso molecolare totale di 80.000 g/mol. Ogni subunità contiene due ioni zinco, che svolgono ruoli distinti e complementari.

Il primo ione zinco, detto zinco catalitico, è situato nel sito attivo dell’enzima e partecipa direttamente alla reazione chimica. È coordinato da tre residui amminoacidici: due cisteine (Cys-46 e Cys-174) e una istidina (His-67), che formano un sito di legame tetraedrico. La quarta posizione di coordinazione è occupata da una molecola d’acqua o dal substrato, a seconda della fase del ciclo catalitico.

Il secondo ione zinco, detto zinco strutturale, non partecipa direttamente alla catalisi ma svolge una funzione essenziale nel mantenere la struttura tridimensionale dell’enzima. È coordinato da quattro residui di cisteina e contribuisce a stabilizzare il ripiegamento della proteina. Senza questo ione zinco, l’enzima perderebbe la sua conformazione attiva e non sarebbe in grado di catalizzare la reazione.

La presenza dello ione zinco nel sito attivo è fondamentale per il meccanismo catalitico. Lo zinco agisce come un acido di Lewis, polarizzando il legame carbonile dell’acetaldeide e rendendo il carbonio carbonilico più elettrofilo. Questa attivazione facilita il trasferimento dell’idruro dal NADH all’acetaldeide, abbassando l’energia di attivazione della reazione. Lo zinco svolge anche un ruolo nell’orientare il substrato nella corretta posizione per la reazione, garantendo che il trasferimento dell’idruro avvenga con la stereochimica corretta.

Il meccanismo catalitico passo dopo passo

Il meccanismo catalitico dell’alcol deidrogenasi è stato studiato in dettaglio attraverso tecniche di cristallografia a raggi X, cinetica enzimatica e spettroscopia. La reazione procede attraverso una serie di passaggi ben definiti, che coinvolgono cambiamenti conformazionali dell’enzima e il trasferimento di protoni e idruri.

Legame del coenzima NAD+. La reazione inizia con il legame del NAD+ al sito attivo dell’enzima. Questo legame innesca un cambiamento conformazionale globale dell’enzima, che si chiude attorno al coenzima, creando un ambiente favorevole per la catalisi. Durante questo cambiamento conformazionale, una molecola d’acqua legata allo zinco catalitico viene deprotonata, formando uno ione idrossido che interagisce con il nicotinamide del NAD+.

Legame del substrato. L’alcol substrato si lega allo zinco catalitico, sostituendo la molecola d’acqua. Questo scambio può avvenire attraverso una reazione di doppio spostamento, in cui un residuo di glutammato displaca prima l’acqua e poi viene a sua volta sostituito dal substrato. Il legame del substrato allo zinco lo attiva per la successiva deprotonazione.

Deprotonazione del substrato. Il substrato legato allo zinco viene deprotonato da un residuo di tirosina (Tyr-152), che agisce come base. Questo passaggio produce un alcossido, una specie chimica altamente reattiva che è pronta per il trasferimento dell’idruro. La deprotonazione è facilitata da una rete di legami idrogeno che coinvolge la serina Ser-48 e l’istidina His-51.

Trasferimento dell’idruro. L’alcossido trasferisce un idruro (H-) al NAD+, riducendolo a NADH. Questo è il passo chiave della reazione, in cui l’idruro viene trasferito direttamente dall’atomo di carbonio alfa dell’alcool al carbonio C-4 del nicotinamide del NAD+. Il trasferimento dell’idruro avviene con stereochimica specifica, con l’idruro che viene aggiunto al lato A del nicotinamide. Studi cinetici suggeriscono che il trasferimento dell’idruro possa avvenire attraverso un meccanismo di tunneling quantistico.

Rilascio dei prodotti. Il prodotto della reazione, l’aldeide o il chetone, rimane legato allo zinco fino a quando non viene rilasciato. Il NADH viene quindi rilasciato, completando il ciclo catalitico. L’enzima torna alla sua conformazione aperta, pronta per un nuovo ciclo catalitico.

Il trasferimento dell’idruro: il cuore della reazione

Il trasferimento dell’idruro è il passo centrale del meccanismo catalitico dell’alcol deidrogenasi. In questo passaggio, un atomo di idrogeno carico negativamente viene trasferito dall’alcossido al NAD+, riducendolo a NADH. Questo trasferimento è un esempio classico di reazione di ossidoriduzione, in cui l’alcool viene ossidato ad aldeide e il NAD+ viene ridotto a NADH.

La natura dell’idruro come specie chimica è fondamentale per comprendere il meccanismo. L’idruro è un atomo di idrogeno con due elettroni, che lo rendono una specie altamente reattiva e nucleofila. Nel contesto dell’alcol deidrogenasi, l’idruro viene trasferito dall’alcossido al NAD+ in un unico passo, senza la formazione di intermedi. Questo trasferimento diretto è reso possibile dall’orientamento preciso dei substrati nel sito attivo e dall’attivazione dell’alcossido da parte dello ione zinco.

La stereochimica del trasferimento dell’idruro è rigorosamente controllata dall’enzima. L’idruro viene aggiunto al lato A del nicotinamide del NAD+, il che significa che il trasferimento avviene con una specifica orientazione spaziale. Questa stereospecificità è il risultato dell’organizzazione tridimensionale del sito attivo, che posiziona il donatore e l’accettore di idruro nella corretta orientazione reciproca.

Studi cinetici e di isotopi hanno fornito preziose informazioni sul meccanismo del trasferimento dell’idruro. Gli esperimenti con isotopi dell’idrogeno (deuterio e trizio) hanno dimostrato che il trasferimento dell’idruro è il passo limitante la velocità della reazione in determinate condizioni. Inoltre, studi di effetto isotopico solvente hanno suggerito che il trasferimento dell’idruro potrebbe avvenire attraverso un meccanismo di tunneling quantistico, in cui l’idruro attraversa la barriera di potenziale senza doverla superare completamente.

Il ruolo dello zinco nell’attivazione del substrato

Lo ione zinco nel sito attivo dell’alcol deidrogenasi svolge un ruolo multifunzionale che è essenziale per la catalisi. La sua funzione principale è quella di attivare il substrato, rendendolo più reattivo verso il trasferimento dell’idruro.

Lo zinco agisce come un acido di Lewis, accettando elettroni dal substrato e polarizzando il legame carbonile. Nel caso dell’ossidazione dell’etanolo, lo zinco si lega all’atomo di ossigeno dell’alcool, indebolendo il legame O-H e facilitando la deprotonazione. Nel caso della riduzione dell’acetaldeide, lo zinco si lega all’ossigeno carbonilico, polarizzando il legame C=O e rendendo il carbonio carbonilico più elettrofilo, quindi più suscettibile all’attacco dell’idruro.

Lo zinco svolge anche un ruolo nell’orientare il substrato nel sito attivo. La coordinazione tetraedrica dello zinco, con tre legami a residui amminoacidici e uno al substrato o a una molecola d’acqua, crea un ambiente sterico che posiziona il substrato nella corretta orientazione per il trasferimento dell’idruro. Questo orientamento è fondamentale per la stereospecificità della reazione.

La chimica di coordinazione dello zinco è quindi al centro del meccanismo catalitico. La capacità dello zinco di formare legami di coordinazione con l’ossigeno, di accettare elettroni e di mantenere una geometria tetraedrica sono tutte proprietà che contribuiscono alla sua efficacia come cofattore catalitico. Senza lo zinco, l’alcol deidrogenasi sarebbe un enzima inerte, incapace di catalizzare la reazione a velocità apprezzabili.

La reversibilità della reazione e le sue implicazioni

L’alcol deidrogenasi catalizza una reazione reversibile: può ossidare gli alcoli ad aldeidi o chetoni, e ridurre le aldeidi o i chetoni ad alcoli. La direzione della reazione dipende dalle concentrazioni relative dei substrati e dei prodotti, nonché dalle condizioni ambientali come il pH e la temperatura.

In condizioni di fermentazione, con alta concentrazione di acetaldeide e NADH, la reazione procede verso la riduzione dell’acetaldeide a etanolo. In condizioni di aerobiosi, con alta concentrazione di etanolo e NAD+, la reazione procede verso l’ossidazione dell’etanolo ad acetaldeide. Questa reversibilità è sfruttata dai lieviti per adattarsi a diverse condizioni metaboliche.

La reversibilità dell’alcol deidrogenasi ha implicazioni importanti per la produzione della birra. Durante la fermentazione primaria, l’enzima lavora principalmente nella direzione della riduzione, producendo etanolo. Tuttavia, se la fermentazione viene prolungata o se le condizioni cambiano, l’enzima può invertire la sua direzione, ossidando l’etanolo ad acetaldeide. Questo processo può portare alla formazione di acetaldeide, un composto che conferisce alla birra un aroma di mela verde o di solvente, considerato un difetto in molti stili.

La reversibilità dell’alcol deidrogenasi è anche alla base del metabolismo dell’etanolo negli esseri umani. Nel fegato, l’alcol deidrogenasi ossida l’etanolo ad acetaldeide, che viene poi ulteriormente ossidata ad acetato. Questo processo è il primo passo della detossificazione dell’etanolo nel corpo umano. La velocità con cui l’alcol deidrogenasi ossida l’etanolo varia da persona a persona a causa di polimorfismi genetici, influenzando la tolleranza all’alcol e il rischio di sviluppare malattie correlate all’alcol.

Alcol deidrogenasi e qualità della birra

L’attività dell’alcol deidrogenasi durante la fermentazione ha un impatto significativo sulla qualità della birra. La velocità con cui l’enzima converte l’acetaldeide in etanolo influenza il profilo aromatico, il contenuto alcolico e la stabilità della birra.

Un’attività troppo elevata dell’alcol deidrogenasi può portare a una fermentazione troppo rapida, con produzione eccessiva di calore e di composti aromatici indesiderati. Un’attività troppo bassa può invece portare a un accumulo di acetaldeide, che conferisce alla birra un aroma di mela verde o di solvente. L’acetaldeide è un composto volatile che può essere percepito a concentrazioni molto basse, e la sua presenza è considerata un difetto in molti stili di birra.

La regolazione dell’attività dell’alcol deidrogenasi è quindi un aspetto importante della gestione della fermentazione. I birrai possono influenzare l’attività dell’enzima controllando la temperatura di fermentazione, il pH del mosto e la concentrazione di nutrienti. Una temperatura più bassa rallenta l’attività enzimatica, riducendo la produzione di esteri e altri composti aromatici. Una temperatura più alta accelera l’attività enzimatica, aumentando la produzione di esteri e alcoli superiori.

La scelta del ceppo di lievito è un altro fattore che influenza l’attività dell’alcol deidrogenasi. I diversi ceppi di lievito Saccharomyces cerevisiae hanno attività enzimatiche diverse, che si traducono in profili fermentativi differenti. Alcuni ceppi producono quantità elevate di esteri, mentre altri producono birre più pulite e neutrali. Per gli stili che richiedono un profilo aromatico fruttato, come la tripel o la belgian dark strong ale, si possono scegliere ceppi che producono una maggiore quantità di esteri. Per stili più neutri, come la american pale ale, si possono scegliere ceppi che producono meno esteri.

La gestione dell’alcol deidrogenasi è particolarmente importante per le birre ad alta gradazione alcolica, come la double ipa. In queste birre, la fermentazione produce una grande quantità di etanolo, che può inibire l’attività dell’enzima e portare a un accumulo di acetaldeide. Per evitare questo problema, i birrai possono utilizzare ceppi di lievito ad alta tolleranza all’alcool, che mantengono un’attività enzimatica elevata anche in presenza di alte concentrazioni di etanolo.

L’importanza del NADH e del rapporto redox

Il NADH è il coenzima che fornisce l’idruro per la riduzione dell’acetaldeide a etanolo. La sua disponibilità è quindi un fattore limitante per l’attività dell’alcol deidrogenasi. Il NADH viene prodotto nella glicolisi, durante l’ossidazione della gliceraldeide-3-fosfato. La quantità di NADH disponibile dipende dalla velocità della glicolisi e dal rapporto tra NAD+ e NADH nella cellula.

Il rapporto NAD+/NADH è un indicatore dello stato redox della cellula. Un rapporto elevato indica uno stato ossidato, con abbondanza di NAD+ e scarsità di NADH. Un rapporto basso indica uno stato ridotto, con abbondanza di NADH e scarsità di NAD+. Il rapporto NAD+/NADH influenza l’attività di molti enzimi, tra cui l’alcol deidrogenasi.

In condizioni di fermentazione, il rapporto NAD+/NADH è generalmente basso, poiché la glicolisi produce NADH più velocemente di quanto l’alcol deidrogenasi possa consumarlo. Questo basso rapporto favorisce la riduzione dell’acetaldeide a etanolo, poiché il NADH è abbondante e il NAD+ è scarso. In condizioni di aerobiosi, il rapporto NAD+/NADH è più alto, poiché la catena di trasporto degli elettroni riossida il NADH a NAD+. Questo alto rapporto favorisce l’ossidazione dell’etanolo ad acetaldeide.

La gestione del rapporto NAD+/NADH è un aspetto importante della fermentazione. I birrai possono influenzare il rapporto NAD+/NADH controllando l’aerazione del mosto, la temperatura di fermentazione e la concentrazione di nutrienti. Una maggiore aerazione aumenta il rapporto NAD+/NADH, favorendo l’ossidazione dell’etanolo. Una minore aerazione diminuisce il rapporto NAD+/NADH, favorendo la riduzione dell’acetaldeide. Il controllo del rapporto NAD+/NADH è particolarmente importante per fermentazioni controllate e per la gestione della carbonazione forzata vs naturale.

Simulazione interattiva del trasferimento dell’idruro

Questo strumento interattivo permette di visualizzare il trasferimento dell’idruro dall’alcossido al NAD+ nel sito attivo dell’alcol deidrogenasi. La simulazione mostra le posizioni relative dei substrati e del coenzima, evidenziando il ruolo dello ione zinco nell’attivazione del substrato.

Domande frequenti sul meccanismo dell'alcol deidrogenasi

Che cos'è l'alcol deidrogenasi e qual è la sua funzione nella birra?

L'alcol deidrogenasi (ADH) è un enzima che catalizza la riduzione dell'acetaldeide a etanolo durante la fermentazione alcolica. Utilizza il NADH prodotto nella glicolisi come donatore di elettroni, rigenerando il NAD+ necessario per mantenere attiva la glicolisi. Senza questo enzima, la fermentazione si arresterebbe per mancanza di NAD+.

Qual è il ruolo dello ione zinco nell'alcol deidrogenasi?

Lo ione zinco nel sito attivo dell'alcol deidrogenasi svolge un ruolo cruciale nell'attivazione del substrato. Agisce come un acido di Lewis, polarizzando il legame carbonile dell'acetaldeide e rendendo il carbonio carbonilico più elettrofilo, facilitando il trasferimento dell'idruro dal NADH. Lo zinco aiuta anche a orientare il substrato nella corretta posizione per la reazione.

Che cos'è il trasferimento dell'idruro e perché è importante?

Il trasferimento dell'idruro è il passo centrale del meccanismo catalitico dell'alcol deidrogenasi. In questo passaggio, un atomo di idrogeno carico negativamente (H⁻) viene trasferito dall'alcossido al NAD+, riducendolo a NADH. Questo trasferimento è essenziale per la produzione di etanolo e per la rigenerazione del NAD+.

La reazione catalizzata dall'alcol deidrogenasi è reversibile?

Sì, l'alcol deidrogenasi catalizza una reazione reversibile. Può ossidare gli alcoli ad aldeidi o chetoni, e ridurre le aldeidi o i chetoni ad alcoli. La direzione della reazione dipende dalle concentrazioni relative dei substrati e dei prodotti, nonché dalle condizioni ambientali come il pH e la temperatura.

Come influisce l'alcol deidrogenasi sulla qualità della birra?

L'attività dell'alcol deidrogenasi influenza il profilo aromatico, il contenuto alcolico e la stabilità della birra. Un'attività troppo elevata può portare a una fermentazione troppo rapida e a una produzione eccessiva di esteri. Un'attività troppo bassa può portare a un accumulo di acetaldeide, che conferisce alla birra un aroma di mela verde o di solvente, considerato un difetto.

Approfondimenti per i birrai artigianali

La comprensione del meccanismo dell'alcol deidrogenasi è fondamentale per i birrai artigianali che desiderano produrre birre di alta qualità e costanti nel tempo. La capacità di gestire l'attività di questo enzima, modulando le condizioni di fermentazione, è ciò che distingue un birraio esperto da uno principiante.

Per approfondire la conoscenza dell'alcol deidrogenasi e del suo ruolo nella fermentazione, si consiglia la consultazione di testi di biochimica come "Lehninger Principles of Biochemistry" e "Biochemistry" di Stryer. Questi testi forniscono una descrizione dettagliata del meccanismo catalitico e del ruolo degli ioni zinco. Anche il manuale "Brewing Yeast and Fermentation" di Boulton e Quain offre una prospettiva pratica sulla gestione dei lieviti e degli enzimi in birrificio.

La gestione della fermentazione in un birrificio artigianale richiede una corretta progettazione dell'impianto e un attento controllo dei parametri operativi. Il sistema di refrigerazione, il sistema di aerazione e il sistema di controllo della temperatura sono elementi che influenzano direttamente l'attività dell'alcol deidrogenasi e la qualità della birra prodotta. Per chi sta progettando un nuovo birrificio o ampliando uno esistente, è utile approfondire il tema della progettazione dell'impianto e dei costi associati.

La scelta del ceppo di lievito è un altro fattore che influenza l'attività dell'alcol deidrogenasi. I diversi ceppi di lievito Saccharomyces cerevisiae hanno attività enzimatiche diverse, che si traducono in profili fermentativi differenti. La conoscenza delle caratteristiche specifiche di ciascun ceppo è essenziale per ottenere il risultato desiderato e per esprimere al meglio le potenzialità di ogni stile di birra. Per chi produce stili più innovativi, l'uso di lieviti innovativi può aprire nuove frontiere nella produzione di birre artigianali.

La corretta gestione del lievito, dalla raccolta alla propagazione, è essenziale per mantenere la vitalità e la purezza dei ceppi utilizzati, assicurando fermentazioni regolari e prevedibili nel tempo. La pulizia e sanificazione del birrificio è un altro aspetto fondamentale per garantire che i lieviti possano operare in un ambiente privo di contaminanti. Per mantenere l'impianto in condizioni ottimali, è importante seguire un piano di manutenzione preventiva che riduca i rischi di guasti e fermi produttivi.

Durante la maturazione, tecniche come il condizionamento in bottiglia o l'invecchiamento in botte possono aggiungere complessità e carattere alla birra. Anche il sistema di refrigerazione, come un frigorifero espositivo per birra artigianale, gioca un ruolo importante nel mantenere la catena del freddo e preservare la qualità del prodotto finito.

Riferimenti e fonti

• Berg, J. M., Tymoczko, J. L., & Stryer, L. (2015). Biochemistry (8th ed.). W.H. Freeman.
• Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2021). Lehninger Principles of Biochemistry (8th ed.). W.H. Freeman.
• Boulton, C., & Quain, D. (2001). Brewing Yeast and Fermentation. Blackwell Science.
• Klinman, J. P. (1981). Probes of mechanism and transition-state structure in the alcohol dehydrogenase reaction. CRC Critical Reviews in Biochemistry, 10(2), 103-155.
• Plapp, B. V. (2010). Conformational changes and catalysis by alcohol dehydrogenase. Archives of Biochemistry and Biophysics, 493(1), 3-12.
• Eklund, H., & Brändén, C. I. (1987). Alcohol dehydrogenase. In J. J. Stezowski, J. L. Atwood, & D. E. Sands (Eds.), Biochemical and Biophysical Studies of Proteins and Nucleic Acids. Elsevier.

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L'alcol deidrogenasi catalizza la riduzione dell'acetaldeide a etanolo tramite trasferimento di un idruro, mediato da uno ione zinco, rigenerando NAD+ per la glicolisi.